[發明專利]UNC-51激酶和PP1磷酸酶相互作用機制的發現

無效

• 申請號: 201110407769.1
• 申請日: 2011-12-09
• 公開（公告）號: CN103160570A
• 公開（公告）日: 2013-06-19
• 發明（設計）人: 田懷澤;李素云;田華希
• 申請（專利權）人: 彩虹天健康科技研究(北京)有限責任公司
• 主分類號: C12Q1/48
• 分類號: C12Q1/48;C12Q1/42
• 代理公司: 暫無信息
• 代理人: 暫無信息

技術領域：

本發明屬于基礎生命科學，生物化學，腦科學，神經細胞信號轉導學和神經細胞骨架學等多個領域，首次揭示了UNC-51激酶和蛋白磷酸酶PP1相互作用的新機制。?

背景技術：

蛋白質的磷酸化和脫磷酸化是生命科學的最重要研究領域之一。秀麗線蟲的unc-51基因編碼一個從線蟲到人類的進化上具有保存性的絲/蘇氨酸蛋白激酶，是神經形成所必須的。在神經科學和細胞骨架科學等領域，揭示能使被UNC-51激酶磷酸化的蛋白質脫磷酸化的磷酸酶是很重要的。?

發明內容：

本發明的目的在于揭示能使被UNC-51激酶磷酸化的蛋白質脫磷酸化的磷酸酶，弄清楚神經細胞形成的分子機理，為神經疾病的治療提供嶄新的原理和方法。本發明的內容為：?

(1)首次揭示UNC-51激酶能和PP1磷酸酶結合?

如圖1所示，體外酶聯免疫吸附測定的結果顯示，和對照牛血清白蛋白(BSA)相比，PP1磷酸酶和PP2B磷酸酶都能夠結合UNC-51激酶蛋白。?

(2)首次揭示自我磷酸化UNC-51激酶能被PP1磷酸酶脫磷酸化，被UNC-51激酶磷酸化的微管蛋白和肌動蛋白也能被PP1磷酸酶脫磷酸化?

圖2顯示自我磷酸化UNC-51激酶能夠被PP1磷酸酶脫磷酸化，被UNC-51激酶磷酸化的微管蛋白和肌動蛋白也能被PP1磷酸酶脫磷酸化；而PP2B磷酸酶卻不能。?

圖3表示UNC-51激酶活性通過對細胞內微管和微絲的競爭性磷酸化解聚反應，線粒體輸送以及其PP1逆反應的競爭協同來誘導神經軸突形成的模型。?

附圖說明：

圖1UNC-51激酶和PP1磷酸酶的體外結合?

圖2PP1磷酸酶在體外使被UNC-51激酶磷酸化的微管蛋白，肌動蛋白和自我磷酸化的UNC-51激酶脫磷酸化?

圖3UNC-51激酶活性通過對細胞內微管和微絲的競爭性磷酸化解聚反應及其PP1磷酸酶的脫磷酸化反應的競爭協同來誘導神經軸突形成的模型?